Modificación postraduccional, PTM que implican la adición de grupos funcionales, PTM de suma de otras proteínas o péptidos, PTM que implican el cambio de la naturaleza química de los aminoácidos, Las PTM que implican cambios estructurales, Estadísticas modificación postraduccional, Ejemplos de casos, Enlaces externos

Modificación postraduccional es un paso en la biosíntesis de proteínas. Las proteínas son creados por la traducción de ribosomas ARNm en las cadenas polipeptídicas. Estas cadenas de polipéptidos se someten a PTM, antes de convertirse en el producto de la proteína madura.

Una proteína es una cadena de aminoácidos. Durante la síntesis de proteínas, 20 aminoácidos diferentes se pueden incorporar para convertirse en una proteína. Después de la traducción, la modificación postraduccional de aminoácidos se extiende el rango de las funciones de la proteína mediante la unión a otros grupos funcionales bioquímicos, el cambio de la naturaleza química de un aminoácido, o hacer cambios estructurales.

Además, las enzimas pueden eliminar aminoácidos desde el extremo amino de la proteína, o cortar la cadena del péptido en el medio. Por ejemplo, la hormona insulina péptido se corta dos veces después se forman enlaces disulfuro, y un propéptido se retira de la mitad de la cadena, la proteína resultante se compone de dos cadenas polipeptídicas conectadas por enlaces disulfuro. Además, los polipéptidos más nacientes comienzan con el aminoácido metionina, porque el codón de "inicio" de ARNm también códigos para este aminoácido. Este aminoácido se toma generalmente fuera durante la modificación post-traduccional.

Otras modificaciones, como la fosforilación, son parte de los mecanismos comunes para el control del comportamiento de una proteína, por ejemplo la activación o la desactivación de una enzima.

Modificación post-traduccional de las proteínas es detectada por espectrometría de masas o del Este secante.

PTM que implican la adición de grupos funcionales

PTM de suma por una enzima in vivo

 PTM de suma de grupos hidrófobos para la localización de membrana

  • miristoilación, la unión de miristato, un ácido saturado C14
  • palmitoilación, la unión de palmitato, un ácido saturado C16
  • isoprenilación o prenilación, la adición de un grupo isoprenoide

    • farnesilación
    • geranilgeranilación

  • glypiation, formación de anclajes glicosilfosfatidilinositol mediante un enlace amida a la C-terminal de la cola

 PTM que implican la adición de cofactores para la actividad enzimática mejorada

  • lipoilación, la unión de un grupo funcional lipoato
  • flavina resto puede estar unido covalentemente
  • heme apego C a través de enlaces tioéter con cisteínas
  • phosphopantetheinylation, la adición de un resto 4'-phosphopantetheinyl de coenzima A, como en el ácido graso, policétido, péptido no ribosómico y la biosíntesis de leucina
  • formación retinylidene base de Schiff

 Las PTM que implican modificaciones únicas de factores de traducción

  • formación diphthamide
  • apego fosfoglicerol etanolamina
  • formación hipusina

 PTM que implican la adición de grupos químicos más pequeños

  • acilación, por ejemplo, O-acilación, N-acilación, S-acilación

    • acetilación, la adición de un grupo acetilo, ya sea en el extremo N-terminal de la proteína o en los residuos de lisina. Véase también la acetilación de histonas. Lo contrario se llama desacetilación.
    • formilación

  • alquilación, la adición de un grupo alquilo, por ejemplo, metilo, etilo

    • metilación de la adición de un grupo metilo, por lo general en los residuos de lisina o arginina. Lo contrario se llama desmetilación.

  • formación de enlaces amida

    • amidación en el C-terminal
    • Además de aminoácidos

      • arginilación, una adición ARNt-mediación
      • poliglutamilación, unión covalente de restos de ácido glutámico en el extremo N-terminal de la tubulina y algunas otras proteínas.
      • polyglycylation, unión covalente de uno a más de 40 residuos de glicina a la tubulina C-terminal cola

  • butyrylation
  • gamma-carboxilación dependiente de vitamina K
  • glicosilación, la adición de un grupo glicosilo a ya sea arginina, asparagina, cisteína, hidroxilisina, serina, treonina, tirosina, o triptófano que resulta en una glicoproteína. A diferencia de la glicación, que se considera como un archivo adjunto no enzimática de azúcares.

    • polysialylation, la adición de ácido polisiálico, PSA, a NCAM

  • malonilación
  • hidroxilación
  • yodación
  • Además de nucleótidos tales como ADP-ribosilación
  • oxidación
  • fosfato de éster o formación de fosforamidato

    • fosforilación, la adición de un grupo fosfato, por lo general a serina, treonina, y tirosina o histidina
    • adenylylation, la adición de un resto ciclasa, por lo general a la tirosina o histidina y lisina

  • propionilación
  • Piroglutamato formación
  • S-glutationilación
  • S-nitrosilación
  • Además succinilación de un grupo succinil a la lisina
  • sulfatación, la adición de un grupo sulfato a una tirosina.
  • selenoilación

PTM implican adiciones no enzimáticos en vivo

  • glicación, la adición de una molécula de azúcar a una proteína sin el control de la acción de una enzima.

PTM implican adiciones no enzimáticos in vitro

  • biotinilación, acilación de residuos de lisina conservados con un apéndice biotina
  • pegilación

PTM de suma de otras proteínas o péptidos

  • ISGylation, el enlace covalente a la proteína ISG15
  • Sumoylation, el enlace covalente a la proteína SUMO
  • ubiquitinación, el enlace covalente a la proteína ubiquitina.
  • Neddylation, el enlace covalente a Nedd
  • Pupylation, el enlace covalente a la proteína ubiquitina Prokaryotic

PTM que implican el cambio de la naturaleza química de los aminoácidos

  • citrullination, o deiminación, la conversión de arginina a citrulina
  • desamidación, la conversión de la glutamina en ácido glutámico o asparagina en ácido aspártico
  • eliminylation, la conversión a un alqueno por la beta-eliminación de la fosfoserina y fosfotreonina, o la deshidratación de treonina y serina, así como por descarboxilación de cisteína
  • carbamilación, la conversión de lisina a homocitrulina

Las PTM que implican cambios estructurales

  • puentes disulfuro, el enlace covalente de dos aminoácidos de cisteína
  • la escisión proteolítica, la escisión de una proteína en un enlace peptídico
  • racemización de prolina por prolil isomerasa

Estadísticas modificación postraduccional

Recientemente, las estadísticas de cada modificación post-traduccional detectado experimentalmente y supuestamente se han compilado utilizando información proteoma-amplia de la base de datos Swiss-Prot. Estas estadísticas se pueden encontrar en http://selene.princeton.edu/PTMCuration/.

Ejemplos de casos

  • La escisión y la formación de puentes disulfuro durante la producción de la insulina
  • PTM de las histonas como la regulación de la transcripción: RNA polimerasa de control por la estructura de la cromatina
  • PTM de la ARN polimerasa II como la regulación de la transcripción
  • La escisión de cadenas de polipéptidos como fundamental para la especificidad lectina

Enlaces externos

  • dbPTM - base de datos de proteínas modificaciones post-traduccionales
  • Lista de modificaciones postraduccionales en ExPASy
  • Examinar dominios SCOP por PTM - la base de datos dcGO
  • Estadísticas de cada modificación post-traduccional de la base de datos Swiss-Prot
  • Automotif Servidor - Un protocolo computacional para la identificación de las modificaciones post-traducción de secuencias de proteínas
  • Análisis funcionales para la fosforilación específica de sitio de una proteína diana en las células
  • La detección de modificaciones post-traduccionales después de MSMS de alta precisión

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